Несмотря
на наличие
антипитательных
веществ,
обработанная
соя является
эффективным
источником
повышения
биологической
ценности
комбикорма.
В
исследованиях
ВНИИКП
экструдирование
одной сои (без
добавок)
проводилось
по
специально
разработанной
технологии.
При
переработке
сои на
экструдере
КМЗ-2У в
полученном
полножирном
продукте при
температурном
режиме 84оС
активность
уреазы
составила 1,12
рН (исходная - 1,85
рН),
ингибитора
трипсина - 17,7 мг/г
(исходная -
20,7
мг/г), при
температуре 95оС
активность
уреазы
составила 0,2 рН,
при 105оС
- 0,05 рН и
при
температуре
120оС
активность
уреазы
опустилась
до 0, а
содержание
ингибора
трипсина
составило 3,5мг/г.
У других
авторов
последние
величины
активности
уреазы и
ингибитора
трипсина
достигались
при
температуре
не ниже 140оС.
Для
подтверждения
инактивации
уреазы и
ингибитора
трипсина в
сое при
указанных
температурах
во ВНИИКП был
проведен
опыт на
цыплятах-бройлерах
кросса «Бройлер-6».
В комбикорм
рецепта ПК-5
опытных
партий было
введено по 20%
экструдированной
полнождирной
и полужирной
сои, в ПК-6 - по 25%.
Соя
экструдировалась
при
температуре 95оС
и 120оС.
Комбикорм
для всех
групп цыплят
был
одинаково
сбалансирован
по всем
питательным
и
биологически
активным
веществам. В
группах, где
цыплята
получали
комбикорм с
экструдированной
полножирной
и полужирной
соей, был
получен
среднесуточный
прирост
живой массы 38-39г,
а в группе,
где цыплята
получали
комбикорм с
соевым
шротом и
жиром - 36,1г.
Следовательно,
при
экструдировании
чистой сои по
технологии,
разработанной
ОАО «ВНИИКП»,
можно
получать
продукт с
температурой
95оС
и 120оС,
обладающий
высокими
кормовыми
свойствами (по
крайней мере
для цыплят-бройлеров).
Сойкомил
рекомендуется,
в первую
очередь,
использовать
в рационах
для поросят в
возрасте от 1
недели до до 2-4
недель после
отъема;
уровень
ввода в
комбикорм (рацион)
от 5% до 20%.
Губкинским
свинокомплексом
для поросят
такого
возраста в
составе
комбикорма
используется
7% Сойкомила.
При этом
получаются
лучшие
зоотехнические
показатели
по сравнению
с
применением
соевого
шрота, что
позволяет
оправдать
экономические
затраты,
связанные
с высокой
стоимостью
Сойкомила.
В
ЭПХ ВНИТИП
испытывали
на цыплятах-бройлерах
комбикорм с 5%
вводом
Сойкомила.
Показатели
продуктивности
бройлеров
были
получены
такие же как с
использованием
такого же
количества
сухого
соевого
молока или
кукурузного
глютена.
Производство
Сойкомила
освоено в США,
соевого
молока - в
России.
Согласно
рекламным
проспектам
Сойкомил
должен
содержать
белка 65% (в
опытах
ВНИТИП
Сойкомил
содержал 59%
сырого
протеина).
Сухое
соевое
молоко
содержит
сырого
протеина
- 41-43%. Сойкомил
и соевое
молоко имеют
высокую
перевариваемость
белка, низкое
содержание
антипитательных
веществ и
трудноперевариваемых
некрахмалистых
полисахаридов,
нейтральный
вкус и запах.
Используются
в кормлении
животных с
применением
как
непосредственно
на фермах, так
и с
комбикормами
промышленного
производства.
Побочные
продукты
переработки
сои - соевая
оболочка,
сухой
остаток,
соевая
меласса,
соевый
побочный
продукт.
Данные по
питательности
и
химического
состава этих
продуктов
указаны в «Методических
рекомендациях
для расчета
рецептов
комбикормовой
продукции»,
Соевая
мука тостированная
дезодорированная
производства
ООО
«Хотвек» (г.
Благовещенск)
имела
следующие
показатели
качества: содержание
сырого
протеина - 42,4%,
сырого жира - 20,4%;
сырой
клетчатки -3,6%,
активность
уреазы - 0,22% РН.
Тем
не менее,
имеет место
суждение о
том, что
генетические
усовер-шенствования
являются чем-то
неестественным
и
противоречащим
природе, а
также не
доказана
безвредность
для
потомства.
Ингибиторы
трипсина в
большой
степени
инактивируются
при
термической
и
гидротермической
обработке
сои. Так, по
данным
некоторых
авторов, при
наличии в
сырой сое 61,3 ед.
ингибиторов
трипсина, они
снижаются до
18,2 ед. при
обработке с
температурой130оС
и до 2,9 ед. - при 190оС.
Но
инактивация
ингибиторов
трипсина
теплом
сопровождается
необратимой
денатурацией
белков (ингибиторы
трипсина как
белковые
вещества
тоже
денатурируются).
Степень
денатурирования
можно
определить
по
количеству
растворимого
в воде белка.
Если в сое он
снизился до 15%
и ниже, то
белок в
значительной
степени
денатурировался.
Особенно
резко
снижается
растворимость
у
денатурированного
глобулярного
белка,
которого в
сое
содержится
до 55%.
Денатурация
у большей
части белка
наступает в
результате
нагрева до
температуры
выше 55-60оС,
при этом
свойственная
данному
белку
биологическая
активность (например,
ферментативная)
в большей или
меньшей
степени
утрачивается.
При
денатурации
происходит
изменение
нативной
конформации
белковой
молекулы, но
не
сопровождающееся
разрывом
ковалентных
связей.
Денатурация
белка в
зависимости
от ее степени
сопровождается
нарушением
вторичной,
третичной и
четвертичной
структуры
белка и
изменением
его
оптических
свойств,
изменением
реактивности
отдельных
химических
группировок.
При
небольшой
температуре (до
ниже 85оС)
происходит
нарушение
первичной
структуры
белка,
которое не
приводит к
снижению
доступности
аминокислот,
но при
нарушении
четвертичной
структуры
белка (что
происходит
при
температуре
свыше 200оС)
может
полностью
разрушиться
лизин.
При
слабой
степени
денатурации
проявляются
даже
положительные
свойства,
которые
выражаются в
повышении
реактивности
сульфгидрильных
групп белка (SH),
в повышении
гидролизируемости
белка
ферментами.
Следует
отметить, что
при
термической
обработке
сои
инактивируются
не только
ингибиторы
трипсина, но и
некоторые
другие
антипитательные
вещества. Это
доказывается
тем, что при
удалении
ингибиторов
трипсина из
экстрактов
сои
усвояемость
белка
составляет
только 40% той,
что
обеспечивается
при
использовании
обработанной
сои. Удаление
ингибиторов
трипсина без
тепловой
обработки не
восстанавли-вает
до нормы
поджелудочную
железу.
Задержка
роста и
гипертрофия
поджелудочной
железы у
животных,
которым
скармлива-лись
сырые соевые
бобы,
объясняется
наличием
кроме
ингибиторов
трипсина
других
факторов.
Активность
ингибиторов
трипсина в
практических
условиях
определяют,
как правило,
по
активности
фермента
уреазы. Этого
фермента
содержится в
сое больше,
чем в других
кормовых
средствах,
что является
нежелательным.
Уреаза
относится к
амидазам,
которые
разлагают
мочевину на
аммиак и
углекислый
газ. Поэтому
повышенное
количество
уреазы в сое
приводит к
усилению
каталитических
процессов в
организме
животных и
гидролитическому
расщеплению
мочевины на
указанные
вещества, что
может
привести к
отравлению.
Таким
образом,
определение
активности
уреазы само
по себе уже
характеризует
степень
воздействия
температуры
на
инактивацию
вредного
фактора(фермента
уреазы) и
косвенно (условно)
- на степень
инактивации
антитрипсинового
вещества.
Хотя от
тепловой
обработки
скорость
распада
уреазы и
ингибитора
трипсина не
совпадает.
К
другим
антипитательным
веществам,
значительно
теряющим
активность
при тепловой
обработке,
относятся
лектины,
входящие в
группу
веществ,
именуемых
фитогемагглютинами.
Их в
сое
содержится 1-3%.
Эти белки
обладают
свойством
соединяться
с
гликопротеиновыми
компонентами
клеточной
мембраны и
красных
кровяных
клеток;
процесс
сопровождается
агглютинацией
клеток.
Связывание
лектинов с
поверхностью
плазматической
мембраны
клеток имеет
для
структурной
и
функциональной
мембран
очень
разнообразные
следствия,
например,
вызывает
изменения в
расположении
поверхностных
белков и
гликопротеинов,
в физическом
состоянии
мембранных
липидов,
проницаемости
мембраны для
различных
веществ и
активности
мембранных
ферментов.
Некоторые из
конкретных
изменений
являются
ключевыми,
ответственными
за
дальнейшие
изменения в
мембране и
внутри
клетки.
Митогенные
лектины, к
которым
относятся
кроме
лектинов сои
лектины
пшеницы и
чечевицы,
индуцируют
репликацию
нуклеиновых
кислот и
размножение
лимфоцитов.
Подвержено
существенной
инактивации
при
термической
обработке
также такое
антипитательное
вещество
сои, как
белок
соин, которого
в ней
содержится
до 5%. Соин
обладает
ядовитыми
свойствами,
он может (как
и некоторые
другие белки
зернобобовых)
присоединять
цинк, делая
его
недоступным
для усвоения
животными.
Основным
компонентом,
обеспечивающим
такое
соединение
цинка,
является
фитиновая
кислота,
поскольку
соевый белок,
из которого
удалена
фитиновая
кислота, не
способен
присоединить
этот металл.
Соин снижает
аппетит у
животных и
затрудняет
усвоение ими
минеральных
добавок,
содержащих,
кроме цинка,
марганец,
медь и железо.
При
тепловой
обработке
инактивируются
антитироидные
вещества (гойтрогены),
которые
обнаружены в
сое. Они
являются
антигормонами
гормонов
щитовидной
железы:
тироглобулина,
тироксина и
трииодтиронина,
которые
регулируют
белковый
обмен. При
длительном
скармливании
животным
корма с
гойтрогенами
у них
происходит
нарушение
плодовитости,
отеки
различных
частей тела и
другие
расстройства.
Под
действием
тепла
инактивируются
такие
ферменты сои,
как
липоксидаза (липоксигеназа),
аллантоиназа
и
аминооксидаза,
оказывающие
отрицательное
воздействие
на
питательность
корма и
организм
животного.
Липоксидаза
катализирует
окисление
ненасыщенных
высокомолекулярных
жирных
кислот,
каротин и
жирорастворимые
витамины. Из
всех
кормовых
средств
растительного
происхождения
липоксидаза
сои наиболее
активная.
Аллантоиназа
проявляет
действие во
время
хранения сои,
особенно при
ее влажности
более 12% и
высокой
температуре
воздуха. В
таких
условиях в
сое начинают
гидролизоваться
нуклеиновые
кислоты,
образуя
пуриновые
основания (аденин
и гуанин),
которые
затем
переходят в
конечный
продукт
пуринового
обмена у
млекопитающих
животных -
аллантоин. А
под действием
аллантоиназы
это вещество
превращается
в мочевину и
глюксиловую
кислоту,
вредных для
организма
свиней и
птицы
веществ.
Часть
мочевины под
влиянием
уреазы
разлагается
на аммиак и
углекислый
газ. Фермент
аминоксидаза
появляется в
сое при
прорастании.
А
прорастание
происходит
при
повышенной
влажности
сои и
температуры,
когда
активизируется
деятельность
микроорганизмов
и ферментов,
приводящих к
декарбоксилированию
аминокислот,
в частности
лизина и
аргинина. При
этом из
лизина
образуется
амин
кадаверин, и
из аргинина
сначала
образуется
аминокислота
орнитин,
затем амин
путресцин. В
дальнейшем
под
действием
фермента
аминоксидазы
из
кадаверина
образуется
пинеридиновый
алкалоид -
изопеллетверин,
а из
путресцина -
пирролидиновый
алкалоид
норгигрин.
Сами по себе
названные
амины
являются
вредными
веществами,
но наиболее
ядовитыми
свойствами
обладают
образовавшиеся
из них
алкалоиды.
Помимо
антипитательных
веществ,
инактивирующихся
под
действием
тепла, в сое
содержатся
некоторые
антипитательные
вещества,
которые под
действием
тепла или
совсем не
теряют свою
активность,
или теряют в
слабой
степени. К
таким
веществам
относятся
гликозиды
сапонины (до 0,5%
от сухого
вещества сои)
и стероидные
алкалоиды.
Сапонины
представляют
собой
гликозиды с
агликонами («не
сахар»),
являющимися
циклопен-танонергидрофенатренами.
Сапонины -
аморфные,
хорошо
растворимые
в воде
ядовитые
вещества, не
содержащие
азота. При
введении в
кровь
вызывают
гемолиз, т.е.
растворение
красных
кровяных
телец. Но
сапонины
высокотоксичны
при
парентеральном
поступлении
в организм, но
не
представляют
большой
токсической
опасности
при оральном
введении.
Однако
высокий их
уровень в
корме
замедляет
протеолитическое
действие
трипсина и
химотрипсина
и придают ему
горький вкус.
При
гидролизе
сапонины,
кроме
агликона,
дают глюкозу,
галактозу,
арабинозу и
метилпентозы.
К
стероидным
алкалоидам
относится
генистин. Он
является
антивитамином
витамина Д, по
своему
действию
сходен с
диэтилстильбестролом
и обладает
экстрагенным
свойством. В
соевых бобах
генистина
содержится
от 0,1 до 0.5%. Высокое
количество
его
нахождения в
корме отрицательно
влияет
на рост
животных.
Кроме
того,
генистин
относится к
факторам,
способствующим
развитию
рахита. Он
влияет на
содержание
кальция в
костях,
особенно
чувствительны
к наличию
генистина
индейки.